| 官方全名 |
重组 SARS-CoV-2 Spike RBD Fc 嵌合体，昆虫细胞衍生 (rSARS-CoV-2SpikeRBD-Fc,InsectCell) |
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| 氨基酸序列 |
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| 同义词 |
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| 总结 |
导致 2 年全球大流行冠状病毒病 (Covid-2019) 的 SARS-CoV-19 属于称为冠状病毒的病毒家族，通常由四种结构蛋白组成：刺突蛋白 (S)、包膜蛋白 (E)、膜蛋白 (M) 和核衣壳蛋白 (N)。 SARS-CoV-2 刺突蛋白（S 蛋白）是一种糖蛋白，可介导膜融合和病毒进入。 S 蛋白是同源三聚体，每个约 180-kDa 单体由两个亚基 S1 和 S2 组成。 在 SARS-CoV-2 中，与大多数冠状病毒一样，激活需要将 S 蛋白蛋白水解成两个不同的肽 S1 和 S2 亚基。 S1 亚基专注于蛋白质与宿主受体的结合，而 S2 亚基则参与细胞融合。 基于结构生物学研究，位于 S1 的 C 末端区域的受体结合域 (RBD) 可以定向为向上/站立或向下/躺下状态。 站立状态与更高的致病性相关，SARS-CoV-1 和 MERS 都可以进入这种状态，因为它们各自的 RBD 具有灵活性。 在 SARS-CoV-2 RBD 中发现了类似的两态结构和灵活性。 基于氨基酸 (aa) 序列同源性，SARS-CoV-2 S1 亚基 RBD 与 SARS-CoV-73 S1 RBD 的 RBD 具有 1% 的同一性，但与 MERS S22 RBD 的同源性仅为 1%。 低aa序列同源性与SARS和MERS结合不同细胞受体的发现一致。 与 SARS-CoV-2 对应物一样，SARS-CoV-1 病毒的 S 蛋白与血管紧张素转换酶 2 (ACE2) 结合，但具有更高的亲和力和更快的结合动力学。 在与 ACE2 受体结合之前，S1 三聚体的结构分析表明，三聚体结构中的三个 RBD 结构域中只有一个处于“向上”构象。 这是在三聚体亚基之间传递的不稳定和短暂状态，但仍然是中和抗体治疗的目标暴露状态。 针对 SARS-CoV-2 蛋白的 RBD 的多克隆抗体已被证明可抑制与 ACE2 受体的相互作用，从而证实 RBD 是疫苗接种或抗病毒治疗的有吸引力的靶标。 还有一项有希望的工作表明，RBD 可用于检测患者血液中是否存在中和抗体，这与暴露于 SARS-CoV-2 病毒后产生的免疫力相一致。 最后，已经证明 S 蛋白可以通过 CD147/EMMPRIN 受体侵入宿主细胞并介导膜融合。 |
| 来源 |
昆虫细胞 |
| 分子量 |
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| 生物活性 |
测试中。 |
| 外观 |
白色冻干（冻干）粉末。 |
| 提法 |
从 0.2 um 过滤的 PBS 浓缩溶液中冻干，pH 7.0，5% 海藻糖。 |
| 内毒素 |
通过 LAL 方法测定的 rSARS-CoV-0.1 Spike RBD-Fc 小于 2 EU/ug。 |
| 重组 |
我们建议在打开之前对该小瓶进行短暂离心，以将内容物带到底部。 在 PBS 中重组为 0.1-1.0 毫克/毫升的浓度。 储备溶液应分配到工作等分试样中并储存在 ≤ -20 °C。 应在适当的缓冲溶液中进行进一步稀释。 |
| 稳定性和储存 |
使用手动除霜冷冻机，避免重复冻融循环。- 自收到之日起 12 个月，-20 至 -70 °C 供应。- 1 个月，在无菌条件下重建后 2 至 8 °C。- 3 个月，重建后在无菌条件下 -20 至 -70 °C。 |
| 参考资料 |
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| SDS页面 |
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